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Nature Communications volume 13, numero articolo: 7411 (2022) Citare questo articolo

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I pili sono estensioni superficiali filamentose che svolgono un ruolo nei processi cellulari batterici e archeologici come l'adesione, la formazione di biofilm, la motilità, la comunicazione cellula-cellula, l'assorbimento del DNA e il trasferimento genico orizzontale. Il modello archaeaon Sulfolobus acidocaldarius assembla tre filamenti della superfamiglia dei pili di tipo IV (archaella, pili di adesione archaea e pili inducibili dai raggi UV), nonché un quarto filamento finora insolito, chiamato “filo”. Qui riportiamo la struttura crio-EM del filo archaeale. Il filamento è altamente glicosilato ed è costituito da subunità della proteina Saci_0406, disposte testa a coda. Saci_0406 mostra somiglianza strutturale, ma bassa omologia di sequenza, con le piline batteriche di tipo I. Le subunità del filo sono interconnesse tramite la complementazione del filamento donatore, una caratteristica che ricorda i pili batterici chaperone-usciere. Tuttavia, nonostante queste somiglianze nell’architettura complessiva, i fili archeologici sembrano essersi evoluti in modo indipendente e sono probabilmente assemblati mediante un meccanismo distinto.

La capacità di aderire alle superfici e formare biofilm è essenziale per la vita microbica e lo sviluppo di malattie. L'adesione superficiale e la formazione di biofilm sono promosse da vari filamenti che si estendono dalla superficie della cellula procariotica1,2,3,4. Nei batteri è stata ben studiata un'ampia varietà di filamenti adesivi. Questi includono chaperone-usher (CU), curli, pili di tipo IV (T4P) e di tipo V (T5P) nei batteri Gram-negativi e pili sortasi-dipendenti nei batteri Gram-positivi5,6,7,8,9, 10,11.

Negli archaea, l'adesione cellulare e la formazione del biofilm sono molto meno comprese. Finora, i filamenti adesivi archaeal meglio studiati appartengono alla superfamiglia dei pilus di tipo IV (T4FF)12,13,14,15. I T4FF sono conservati nei batteri e negli archaea e sono costituiti da subunità a forma di lecca-lecca organizzate elicoidalmente, chiamate piline di tipo IV (T4P). I T4P sono caratterizzati da un'α-elica N-terminale idrofobica conservata e da un C-terminale globulare variabile ricco di filamenti β. T4FF hanno un percorso di assemblaggio comune. Le subunità sono inizialmente espresse come pre-piline e inserite nella membrana cellulare dal translocone Sec16. Dopo la scissione del peptide segnale N-terminale da parte di una peptidasi segnale di Classe III, le piline vengono preparate per l'inserimento in un filamento T4FF nascente in un processo che è catalizzato da un complesso multiproteico attraversante la membrana e guidato dall'ATPasi17. Nel pilo assemblato, le α-eliche formano il nucleo del filamento, mentre i domini globulari sono rivolti verso il mezzo extracellulare18. La cooptazione e l'adattamento di geni omologhi nel T4FF hanno prodotto una varietà di filamenti simili a T4P con funzioni aggiuntive come la motilità e l'assorbimento del DNA19,20.

Prove recenti suggeriscono l'esistenza di un altro tipo di filamento adesivo archeologico21, che condivide caratteristiche che ricordano i pili batterici chaperone-usher (CU). Si tratta di filamenti superficiali, che svolgono un ruolo chiave nella formazione del biofilm e nella virulenza dei ceppi patogeni22. I pili CU includono i pili di tipo I e P, che si trovano nell'Escherichia coli uropatogeno e consentono a questi batteri di aderire alle superfici delle cellule endoteliali22,23. L'attaccamento alla superficie cellulare è mediato da adesine specializzate che ricoprono le estremità distali dei filamenti e sono selettive nei confronti dei residui di zucchero nei recettori glicolipidi sulle superfici cellulari dell'ospite24,25.

Le fimbrie sono fibre cave assemblate da subunità simili a pilini11. Queste subunità sono inizialmente espresse come proteine ​​​​precursori e secrete dal traslocone Sec nello spazio periplasmatico26. Le subunità di questi filamenti hanno una struttura conservata costituita da un'estensione N-terminale (filamento β) (NTE) e un dominio globulare C-terminale con una piega simil-immunoglobinica incompleta (testa). Nel filamento assemblato, ciascuna subunità inserisce la propria coda nel barile β di una subunità adiacente attraverso un processo chiamato complementazione del filamento donatore (DSC)27. Questo meccanismo, che comporta la formazione di numerosi legami idrogeno, concatena le subunità in un filamento altamente stabile28.